Candidatus Liberibacter asiaticus（CLas）は、カンキツグリーニング病を引き起こす偏性細胞内病原体である。宿主との長期的な共生関係は、退行的進化と機能的適応を促し、解糖系におけるホスホグルコースイソメラーゼ（pgi）およびペントースリン酸経路（PPP）におけるトランスアルドラーゼの欠失によって、中心炭素代謝に支障をもたらしている。本研究では、解糖系とPPPを接続する二機能性酵素、ピロリン酸依存性フルクトース-6-リン酸1-ホスホトランスフェラーゼ（PFP）の特性を明らかにした。PFPは主としてD-フルクトース6-リン酸（F6P）をD-フルクトース1,6-ビスリン酸（FBP）へ変換する。PFPについて提唱されている代替機能は、D-セドヘプツロース7-リン酸（S7P）をD-セドヘプツロース1,7-ビスリン酸（SBP）へ変換することであり、この反応はセドヘプツロース1,7-ビスリン酸経路（SBPP）の一部をなす。これを検証するため、組換えCLas PFPを異種発現させ、精製し、生化学的特性を解析した。その結果、F6PとS7Pに対して同程度の親和性を示し、Km値はそれぞれ66.62 ± 5.4 μMおよび57.5 ± 2.85 μMであった。インシリコ解析では、ホスホフルクトキナーゼの各アイソフォームにおけるリン酸供与体への特異性を反映する固有のモチーフが示された。生物物理学的特性解析では、PFPは50℃を超える温度およびpH 11.0で立体構造の安定性を失うことが示された。本研究は、CLas PFPがS7PからSBPへの変換を触媒することを示し、その二重機能を実証した。
https://doi.org/10.1101/2025.04.04.647159