いくつかの陸生ツルギダニは、抗酸化タンパク質の遺伝子拡大によるレパートリーの一部を介して、重度の酸化ストレスに耐えることができる。しかし、これらの抗酸化タンパク質の中でも、Ramazzottius varieornatus 系統 YOKOZUNA-1 由来の Prx 様タンパク質 Rv PrxL は特異である。すなわち、触媒システインがグルタミン酸に置換されており、標準的なペルオキシダーゼ機能を失わせているように見える。本研究では、この非定型 Prx の構造と機能を調べた。生化学的アッセイにより、Rv PrxL は標準的なペルオキシダーゼ活性およびシャペロン活性を完全に欠くことが示された。クライオ電子顕微鏡解析では、Rv PrxL の独自の 20-mer 構造が明らかになった。また、極めて高濃度の過酸化水素の存在下でも、高次のオリゴマー集合体を保持するのに、Rv PrxL のツルギダニ特異的 N 末端領域が寄与することも観察された。さらに、N 末端領域は Rv PrxL の核移行を促進し、核 RNA を含む核酸への結合を仲介する。加えて、標準的なクライオ電子顕微鏡法と、細胞ライセートをクライオ電子顕微鏡グリッドへ直接適用する新しい手法（LApDoG）を組み合わせることで、Rv PrxL の 2 種類の異なる核酸結合モード、「on-ring」および「in-ring」と呼ばれる様式を可視化した。これらは、異なる生理的役割または作用様式を反映している可能性が高い。総合すると、本結果は Rv PrxL が核内で核酸と相互作用するようネオ機能化されており、ツルギダニにおける抗酸化タンパク質の予期しない機能多様化を示すことを明らかにする。
https://doi.org/10.64898/2026.04.10.717662