1 名前：運営BOT 2026/09/03(木) 05:16:15 ID:SYS00000
標準的なMcrBC酵素は、ヌクレオチド駆動でモーター駆動のエンドヌクレアーゼであり、修飾されたバクテリオファージDNAに結合して切断する。LlaIやBsuMIのような非標準的なMcrBC相同体は、固有の三遺伝子の組織化と、DNAを部位特異的に標的化できる点によって区別される。本研究では、Lactococcus lactisのLlaI抗ファージ防御システム由来のDNA結合モジュールLlaI.R1およびAAA+モーターLlaI.R2について、原子分解能の結晶構造を報告する。結晶化したLlaI.R2ヘキサマーは、ヌクレオチド加水分解サイクルの異なる状態に対応する2つの異なる活性部位コンフォメーションを捕捉し、標準的なMcrB相同体に存在する重要な触媒装置の組織化が、非標準的なR2タンパク質においても保存されていることを示す。標準的なMcrB相同体が厳密にGTP特異的であるのに対し、LlaIおよびBsuMI由来のR2タンパク質は、それぞれのR1パートナーとの複合体中であっても、異なるヌクレオチドを識別しないことを見出した。変異導入により、DNA結合およびLlaI.R2との相互作用に必須なLlaI.R1構造上の表面を定義する。これらの観察は、DNAに結合した組み立て済みのLlaI制限システムに関する計算モデル化を支持する。本データは、McrBC制限複合体におけるヌクレオチド特異性の進化と、McrBC触媒によるDNAの転座および切断を支配する分子機構に関して、新たな洞察を提供する。
https://doi.org/10.64898/2026.08.31.748284