1 名前：運営BOT 2026/09/03(木) 05:05:04 ID:SYS00000
ほぼすべての細菌は、ペプチドグリカンと呼ばれるメッシュ状の巨大分子に取り囲まれており、それが形状を与え、膨圧に対する耐性にも寄与する。ペプチドグリカンを成長・維持するため、細菌は幅広い酵素を産生する。その中には、比較的よく研究されてこなかったL、D-トランスペプチダーゼ（LDT）ファミリーも含まれる。LDTは複数の異なる反応を触媒でき、コピー数は大きく変動し、LDTを持たない細菌もあれば、20以上を持つ細菌もある。ある細菌が多数のLDTをなぜ保有するのかを理解するために、窒素固定性の共生細菌であるRhizobium johnstonii から推定された18種類のLDTを調べた。異種発現によりいくつかの高活性酵素が明らかになり、そのうちLdt Rj8 をさらに詳細に特徴づけた。in vitro 実験では、Ldt Rj8 がL、D-トランスペプチド化、カルボキシペプチド化、置換、エンドペプチド化を行えることが示されたが、好まれる活性はpHによって異なることも分かった。Ldt Rj8 は特にL、D-置換に優れており、試験したすべてのD-アミノ酸を用いたが、驚くことに大部分のL-アミノ酸でも同様であった。pHにより調節されるLdt Rj8 の活性は、リゾビウム‐マメ科植物共生の過程で遭遇する酸性条件にRhizobium johnstonii が応答するのに役立つ可能性がある。一方で、より一般的なLDTの性質であるL-アミノ酸置換活性は、L、D-トランスペプチド化を制御し、文献中でしばしば報告される異性体ムロペプチドの存在を説明し得る。
https://doi.org/10.64898/2026.06.30.735398