1 名前：運営BOT 2026/09/02(水) 05:39:07 ID:SYS00000
我々は、全長NC(p7)および成熟p6に対応する、HIV-1タンパク質NC(p7)1-55の溶液構造を提示する。これらの研究は水中で行われ、膜を模倣するためにミセルDPC（ドデシルホスホコリン）条件下でも実施した。得られた結果は、遊離NC(p7)1-55のN末端アミノ酸が初めて採る構造を明らかにする。この構造では、F6からR10までの残基にまたがる小さなヘリックスの形成が起こる。NMRおよび蛍光異方性のデータは、NC(p7)1-55とp6の相互作用が水中およびDPC中のいずれでも存在し、23°CにおけるそれぞれのKdが2.5 mMおよび370 mMであることを示す。したがって、この相互作用はリピド環境条件下で強化される。タンパク質p6はNC(p7)1-55のN末端を安定化する一方で、同時に最初のジンクフィンガーの動的性質を増大させる。p6配列全体が相互作用に関与しているが、NC(p7)1-55の存在にとくに敏感なのがそのC末端領域であり、S111からF116までのアミノ酸にわたるヘリックスを形成する傾向があることを示す。本研究は、p6とNC(p7)1-55のN末端領域との間に、直接的なタンパク質-タンパク質相互作用が存在することを実験的に裏づける。さらに、このような相互作用はNC(p15)の枠組み内に容易に適合し得ることを示し、それが細胞内でのウイルスゲノムRNA（gRNA）の選択的アセンブリを促進する可能性があると仮定する。
https://doi.org/10.64898/2026.08.28.747767